UPSSS! JavaScript nie działa sprawdź ustawienia przeglądarki

Logowanie Rejestracja

Informacje o produkcie

Badania nad syntezą i właściwościami inhibitorów oraz substratów amoniakoliazy fenyloalaniny


Badania nad syntezą i właściwościami inhibitorów oraz substratów amoniakoliazy fenyloalaniny
  Cena:

Ilość

przechowalnia

11,00 zł

Dostępność: jest w magazynie sklepu
Dostępna ilość: 2
Autor: Zoń Jerzy
Najniższy koszt wysyłki to tylko 14,00 zł

Najedź aby zobaczyć wszystkie koszty wysyłki

Specyfikacja książki
Ilość stron
64
Okładka
miękka
Format
B5
Rok wydania
2005
Język
polski
  Cena:

Ilość

przechowalnia

11,00 zł

W ramach przeglądu literaturowego przedstawiono budowę, mechanizm działania i inhibitory enzymu roślinnego - amoniakoliazy fenyloalaniny. Podstawową część pracy stanowią badania własne, obejmujące projektowanie i opracowanie metod syntezy inhibitorów oraz substratów tego enzymu. Otrzymano siedemdziesiąt trzy analogi fenyloalaniny, fenyloglicyny i kwasu (E)-cynamonowego. Związki te odznaczały się dużą różnorodnością pod względem rodzaju grup funkcyjnych oraz struktury szkieletu węglowego. Najliczniejszą wśród nich grupę stanowiły kwasy fosfonowe. Otrzymane związki zbadano jako potencjalne inhibitory lub substraty amoniakoliazy fenyloalaniny oraz jako inhibitory biosyntezy antocyjanin. Dwa z nich - kwas 2-aminoindano -2-fosfonowy oraz kwas (+)-1-amino-3',4'-dichlorobenzylofosfonowy - okazały się bardzo silnymi inhibitorami zarówno amoniakoliazy fenyloalaniny, jak i biosyntezy antocyjanin. Pierwszy z tych związków, kwas 2-aminoindano-2-fosfonowy, jest obecnie powszechnie używanym w laboratoriach inhibitorem in vivo amoniakoliazy fenyloalaniny. Pochodne kwasu 1-aminobenzylofosfonowego zawierające w pierścieniu różne podstawniki otrzymano w reakcji amidoalkilowania trójwartościowych związków fosforu lub hydrofosfonylowania podstawionych N-benzylidenodifenylometyloamin. Metoda hydrofosfonylowania wydaje się wygodniejszą drogą syntezy, chociaż efekty eteryczne mogą stanowić czynnik ograniczający jej zastosowanie. Wartości stałych inhibicji (K;) dla całej serii podstawionych w pierścieniu benzenowym pochodnych kwasu 1-amino
benzylofosfonowego pozwalają przypuszczać, że wielkość hydrofobowej kieszeni substratu w cząsteczce amoniakoliazy fenyloalaniny jest ograniczona. Badając analogi kwasu (?)-2-aminooksy
-3-fenylopropionowego, wysunięto hipotezę, że silne właściwości inhibitorowe związku macierzystego są związane z możliwością utworzenia dodatkowego wiązania wodorowego między parą elektronową atomu tlenu grupy aminooksylowej a enzymem. Opracowano modyfikację literaturowej metody syntezy analogów kwasu (E)-cynamonowego zawierających grupę fosfonawą z alkenów i pentachlorku fosforu, która pozwala skrócić ich syntezę o jeden etap. Znaleziono błąd w opublikowanej metodzie syntezy kwasu 2-fenyloetynylofosfonowego - produktem tej reakcji jest kwas 2-fenylo-2-oksoetylofosfonowy. Żaden spośród badanych analogów kwasu (E)-cynamonowego nie okazał się silnym inhibitorem. Wiele podstawionych pochodnych kwasu (E)-cynamonowego jest natomiast substratami w biosyntezie in vitro podstawionych pochodnych (S)-fenyloalaniny. Wyniki obliczeń teoretycznych sposobu wiązania kwasu 2-aminoindano-2-fosfonowego do modelu amoniakoliazy fenyloalaniny wskazują, że bardziej uprzywilejowany jest konformer z pseudoaksjalną grupą fosfonową. Badania kwasu 2-aminoindano-2-fosfonowego w ciele stałym, w roztworze i obliczenia dla cząsteczki izolowanej wskazują natomiast, że preferowana jest konformacja z grupą fosfonową w pozycji pseudoekwatorialnej. Inhibitor podczas przejścia z roztworu do miejsca aktywnego enzymu musi zatem zmienić konformację z pseudoekwatorialnej na pseudoaksjalną. Otrzymane wyniki obliczeń są zgodne z wynikami badań eksperymentalnych. Można przypuszczać, że z powodu zmiany konformacji cząsteczki kwas 2-aminoindano-2-fosfonowy jest inhibitorem wolnowiążącym.

Spis treści:

Wykaz używanych skrótów

1. Cel pracy

2. Przegląd literatury

2.1. Wprowadzenie
2.2. Budowa amoniakoliazy fenyloalaniny
2.3. Mechanizm reakcji katalizowanej przez amoniakoliazę fenyloalaniny
2.4. Inhibitory amoniakoliazy fenyloalaniny

3. Badania własne
3.1. Synteza analogów fenyloalaniny
3.1.1. Analogi kwasu (?)-2-aminooksy-3-fenylopropionowego
3.1.2. Konformacyjnie sztywne analogi kwasu (R)-1-amino-2-fenyloetylofosfonowego
3.1.3. Inne analogi
3.2. Synteza analogów fenyloglicyny
3.3. Synteza analogów kwasu (E)-cynamonowego
3.4. Właściwości otrzymanych związków
3.4.1. Właściwości biologiczne
3.4.2. Właściwości fizykochemiczne kwasu 2-aminoindano-2-fosfonowego
3.4.3. Modelowanie oddziaływania między amoniakoliazą fenyloalaniny a kwasem 2-aminoindano-2-fosfonowym

4. Część eksperymentalna
4.1. Synteza kwasu (?)-1-aminobenzocyklobutano-l-fosfonowego
4.2. Właściwości fizykochemiczne analogów kwasu (E)-cynamonowego

5. Podsumowanie

Literatura
Publikacje autora zawierające rezultaty badań, które posłużyły do napisania niniejszej monografii
Research on the syntheses and properties of inhibitors and substrates of phenylalanine ammonia-lyase
  Cena:

Ilość

przechowalnia

11,00 zł

Inni klienci kupujący ten produkt zakupili również
Zapytaj o szczegóły
Imię i nazwisko:
E-mail:
Twoje pytanie:
Przepisz kod:
weryfikator
Księgarnia Techniczna zamieszcza w ofercie głównie podręczniki akademickie oraz książki techniczne przede wszystkim z dziedzin takich jak mechanika techniczna, podstawy konstrukcji, technologia gastronomiczna. Główne wydawnictwa w ofercie to Politechnika Warszawska, Politechnika Wrocławska, Politechnika Świętokrzyska oraz POLSL
Księgarnia Techniczna - XML Sitemap
©Sprzedaż Książek. Wszelkie Prawa Zastrzeżone. All Rights Reserved

Wykonanie: inż. Agnieszka Kamińska