Oddziaływania molekularne odgrywają zasadniczą rolę w kształtowaniu
struktury i reaktywności związków chemicznych, a wiązanie wodorowe jest
najsilniejszym z tych oddziaływań. Jest ono kluczem do zrozumienia
struktury i wyjątkowych właściwości wody, białek i kwasów nukleinowych
oraz inżynierii tworzącego się życia. Energia wiązań wodorowych
O-H???O, O-H???N, N-H???O i N-H???N, powszechnie występujących w
cząsteczkach biologicznych, wynosi ok. 3-5 kcal mol-'. Jako słabe
oddziaływania mogą one stosunkowo łatwo ulegać rozerwaniu i ponownemu
odtworzeniu, co umożliwia równoczesną szybką reorganizację struktury i
uczestniczenie w różnorodnych reakcjach chemicznych czy biochemicznych.
Z drugiej strony, duża liczba wiązań wodorowych oraz efekt
kooperatywności mogą się kumulować dając oddziaływania o znacznej mocy.
Tworzenie się wiązań wodorowych może wywoływać duże zmiany w
kinetyce i mechanizmach reakcji enzymatycznych. Nie wszystkie reakcje
katalizowane przez enzymy można wytłumaczyć korzystając z teorii
powszechnie stosowanych w chemii organicznej. Ostatnio duże
zainteresowanie wzbudza specjalna klasa wiązań wodorowych nazywanych
?silnymi, krótkimi" (SSHB) lub ?z niską barierą" (LBHB), które
charakteryzują się dużą mocą, niską lub zanikającą barierą energetyczną
w procesie przeniesienia protonu i specyficznymi właściwościami
spektroskopowymi. Wyjątkowe właściwości tych wiązań można badać za
pomocą wielu technik eksperymentalnych i obliczeń teoretycznych. Poza
oddziaływaniami elektrostatycznymi, hydrofobowymi i właściwą orientacją
substratu w kompleksach z enzymem, silne i krótkie wiązania wodorowe
mogą być jednym z czynników przyspieszających reakcje enzymatyczne.
Natura wiązań wodorowych w roztworze jest przedmiotem
szczególnego zainteresowania zarówno w różnego rodzaju badaniach
eksperymentalnych, jak i teoretycznych. Wiązania wodorowe w
rozpuszczalnikach aprotycznych są bardziej czułe na zmiany zasadowości
i kwasowości niż np. w roztworze wodnym. Aprotyczny rozpuszczalnik może
stać się modelem charakteryzującym wnętrze enzymu. Przyjmując, że
otoczenie aktywnych miejsc w enzymie jest podobne do otoczenia w
aprotycznych rozpuszczalnikach, wiązania wodorowe będą ulegały
wzmocnieniu przy przejściu od kompleksu enzym-substrat do stanu
przejściowego. To wzmocnienie jest wynikiem zredukowania destabilizacji
związanej ze słabą solwatacją anionów w niepolarnym środowisku i może
prowadzić do zwiększenia szybkości reakcji katalizowanej przez enzym. W
fazie gazowej moc wiązania wodorowego FHF- jest bardzo duża, gdyż F- o
skoncentrowanym ładunku ujemnym dąży do przyłączenia dipola HF i
rozmycia ładunku na większą objętość cząsteczki. W wodzie te efekty
elektrostatyczne są znacznie złagodzone. Podobnie, wysoka zasadowość
tzw. gąbek protonowych, których przedstawicielem jest
1,8-bis(dimetyloamino)naftalen (DMAN), jest w części spowodowana
destabilizacją diamin w wyniku odpychania się wolnych par elektronów na
atomach azotu, która zostaje usunięta w wyniku protonowania. Enzym może
zbliżyć do siebie dwie zasadowe grupy i zredukować występujące między
nimi odpychanie kulombowskie lub odpychanie wywołane obecnością wolnych
par elektronowych poprzez wprowadzenie protonu i utworzenie wiązania
wodorowego. To z kolei może umożliwić przeprowadzenie reakcji
chemicznej w innej części cząsteczki. Enzym może zatem albo
stabilizować stan przejściowy przez wzmocnienie wiązania wodorowego,
albo zbliżać do siebie grupy zasadowe i redukować wynikającą z tego
destabilizację kompleksu enzym-substrat przez tworzenie wiązania
wodorowego. W obu przypadkach może być to silne, krótkie, o niskiej
barierze energetycznej wiązanie wodorowe (LBHB), wykazujące częściowo
kowalencyjny charakter.
Pomimo tak ważnego miejsca, jakie wiązanie wodorowe zajmuje w
chemii i biologii, okazuje się, że nadal słabo rozumiemy jego naturę i
że trudno jest poznać jego specyficzne właściwości. Stąd badanie natury
wiązania wodorowego jest ciągle ważnym i złożonym problemem badawczym.
Spis treści:
1. Wstęp
2. Oddziaływania molekularne i natura wiązań wodorowych
2.1. Charakterystyka oddziaływań molekularnych
2.2. Natura wiązań wodorowych
2.3. Kierunki prowadzonych badań
2.4. Literatura
3. Właściwości spektroskopowe kompleksów z wiązaniem wodorowym
3.1. Lokalizacja protonu w mostku wodorowym
3.1.1. Wiązania wodorowe NHO
3.2. Charakterystyka spektroskopowa kompleksów pirydyn z kwasami karboksylowymi
3.2.1. Różnice spektroskopowe między kompleksem molekularnym (O-H???N) i parą jonową (O-...H-N+)
3.2.2. Wpływ nadmiaru zasady i rozpuszczalnika na wiązanie wodorowe
3.2.3. Wpływ stężenia na widma kompleksów pirydyn z kwasami halogenooctowymi
3.3. Oddziaływania między nadchloranem pirydyny i pirydyną w acetonitrylu
3.4. Wnioski
3.5. Literatura
4. Pomiary potencjometryczne w rozpuszczalnikach niewodnych
4.1. Właściwości kwasowo-zasadowe rozpuszczalników
4.1.1. Wpływ środowiska na jonizację kwasów i zasad
4.2. Wyznaczanie stałych jonizacji i homokoniugacji metodą potencjometryczną
4.3. Badanie zasadowości N-tlenków pirydyn w nitrobenzenie i innych aprotycznych rozpuszczalnikach
4.4. Wnioski
4.5. Literatura
5. Pomiary konduktometryczne kompleksów z wiązaniem wodorowym
5.1. Równania konduktometryczne
5.2. Równowagi w roztworach kompleksów z wiązaniem wodorowym
5.3. Wykorzystanie równań konduktometrycznych do badania kompleksów z wiązaniem wodorowym
5.4. Pomiary konduktometryczne kompleksów pirydyn i ich N-tlenków z kwasami
5.5. Wnioski
5.6. Literatura
6. Wpływ oddziaływań elektrostatycznych na wiązanie wodorowe
6.1. Właściwości kwasowo-zasadowe betain
6.1.1. Badania potencjometryczne wodnych roztworów betain
6.1.2. Zasadowość a powinowactwo do protonu (PA) betain
6.1.3. Właściwości kwasowo-zasadowe związków amfiprotycznych
6.2. Struktura betain i aminokwasów w krysztale
6.3. Silne i krótkie wiązania wodorowe w homokoniugowanych anionach i kationach
6.4. Literatura
7. Podsumowanie
Acid-base equilibria in complexes of pyridines and their derivatives with hydrogen bonding (Summary)
